[摘要]小麦面筋蛋白具有独特的持水性、粘弹性和起泡性,对面团强度、延展性和持气性起到决定性作用。其品质优劣也直接决定了面团的最终食用品质。市售各类面粉的用途不一也主要归咎于面筋蛋白的含量和质量的差异。
小麦面筋蛋白具有独特的持水性、粘弹性和起泡性,对面团强度、延展性和持气性起到决定性作用。其品质优劣也直接决定了面团的最终食用品质。市售各类面粉的用途不一也主要归咎于面筋蛋白的含量和质量的差异。
面筋蛋白是自然界较为复杂的蛋白之一,其分子量范围为3万至高达上千万道尔顿(Da)。目前小麦面筋蛋白的分类主要沿用Osborne分离法,即根据面筋蛋白在乙醇水溶液中溶解度差异,一般可将其分为单体醇溶蛋白和聚合体谷蛋白,二者含量接近1:1。而。面筋蛋白的粘弹性主要来源于粘性的醇溶蛋白和弹性的谷蛋白。通常二者皆可称之为面筋蛋白,但这两种蛋白无论从结构还是在功能方面都存在着很大的差异。
小麦面筋蛋白中非极性氨基酸的含量较高(30%~40%)且离解程度很低(10%),易形成疏水作用,谷氨酰胺侧链含量高易形成氢键。同时它们在溶液中表现出较高程度的聚合行为,导致面筋蛋白呈现出溶解度低和结晶性差的特性。这些特性也成为解析面筋蛋白复杂结构的最主要障碍。然而,为解释面筋蛋白复杂结构和功能性之间的关系,诸多研究学者提出了相应的简化模型。在面团体系模型中,谷蛋白肽链之间通过链外二硫键(SS)相连,而醇溶蛋白则主要靠次级作用力与谷蛋白作用形成面筋蛋白网络以构成面团的骨架结构。面筋蛋白体系模型中,线性蛋白为高分子谷蛋白亚基,球状蛋白则包括低分子谷蛋白亚基和单体醇溶蛋白。其中线性HMS之间主要通过SS键相互连接。而HMS与球状蛋白则通过SS键和次级作用力结合。HMS之间及HMS与球状蛋白间的连接数量主要取决于HMS的肽链有效长度。
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